Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11607/2912
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorMetin, Kubilay-
dc.contributor.authorÇakar, Nilay Ezgi-
dc.date.accessioned2017-04-28T11:17:05Z-
dc.date.available2017-04-28T11:17:05Z-
dc.date.issued2016-09-04-
dc.date.submitted2016-09-04-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11607/2912-
dc.description.abstractAspergillus niger HBF 39 suşundan ekstrasellüler olarak üretilen lipaz DEAE Sefaroz CL- 6B, Butyl Sefaroz 4 Fast Flow ve Q Sefaroz Fast Flow işlemleri uygulanarak %35 verimle 11 kat saflaştırılarak elde edilmiştir. SDS- PAGE de tek bant elde edilmiştir. Molekül ağırlığı 67.5 kDa olarak hesaplanmıştır. Maksimum enzim aktivitesi pH 6.0 ve 30ºC ölçülmüştür. Enzimin geniş sıcaklık ve pH aralığında stabil olduğu saptanmıştır. Enzimin substratı olan pNPL (pNP- laurat) için Km değeri 49 μM ve Vmax değeri 139 U/mL olarak hesaplanmıştır. Lipaz aktivitesi, Ba2+, Li+, Na+ ve K+ katyonları tarafından aktive olurken Fe3+, Pb2+, Hg2+ katyonları tarafından inhibe olmuştur. NBS, DTT, DNTB, PMSF, CMC ve β-merkaptoetanol tarafından inhibe olması bu enzimin aktif merkezinde triptofan, sistein, serin ve karboksil grubu olan amino asitlerin kataliz işleminden sorumlu olduğu sonucuna varılmıştır. Lipaz enziminin geniş bir substrat spesifikliğine sahip olduğu belirlenmiştir.tr_TR
dc.description.abstractExtracellular lipase produced by Aspergillus niger HBF 39 was purified 11 fold with a recovery of %35 referred to lipase activity in the crude extract using, DEAE Sepharose CL- 6B, Butyl Sepharose 4 Fast Flow, Q Sepharose Fast Flow of the purified enzyme gave a single stained band at a molecular mass of approximatly 67.5 kDa. The temperature and pH for maximum activity of the enzyme were 300C and 6.0 respectly. Km and Vmax values for pNPL of the lipase enzyme were calculated to be 49 μM and 139 U/mL, respectively. The lipase activity was stimulated by Ba2+, Li+, Na+ and K+ cations but inhibited by Fe3+, Pb2+ and Hg2+ cations. The enzyme activity was inhibited in the presence of NBS, DTT, DNTB, PMSF, CMC ve β-mercaptoethanol. These results shows that tryptophan, serine, cysteine, and carboxyl grup residues play an important role in the catalytic process. The lipase exhibited broad substrate specificity.tr_TR
dc.language.isoturtr_TR
dc.publisherAdnan Menderes Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsütr_TR
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesstr_TR
dc.subjectLipaztr_TR
dc.subjectAspergillus nigertr_TR
dc.subjectSaflaştırmatr_TR
dc.subjectKarakterizasyontr_TR
dc.titleAspergillus niger HBF 39'dan lipaz üretimi, saflaştırılması ve karakterizasyonutr_TR
dc.title.alternativeProduction, prufication and characterization of lipase from Aspergillus niger HBF 39tr_TR
dc.typemasterThesistr_TR
dc.contributor.authorIDTR18742tr_TR
dc.contributor.departmentAdnan Menderes Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Biyoloji Anabilim Dalıtr_TR
Appears in Collections:Yüksek Lisans

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Nilay Ezgi ÇAKAR.pdf1.54 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.